Selenocisteina | |
L o R (+) - selenocisteina e D o S (-) - selenocisteina |
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Identificazione | |
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Nome IUPAC | Acido 2-ammino-3-selanil-propanoico |
Sinonimi |
U, Sez |
N o CAS |
(racemico) |
L oR
N o ECHA | 100.236.386 |
PubChem | 6326983 |
ChEBI | 16633 |
SORRISI |
C ([C @@ H] (C (= O) O) N) [Se] , |
InChI |
InChI: InChI = 1 / C3H7NO2Se / c4-2 (1-7) 3 (5) 6 / h2,7H, 1,4H2, (H, 5,6) / t2- / m0 / s1 / f / h5H InChIKey: ZKZBPNGNEQAJSX-SNQCPAJUDP Std. InChI: InChI = 1S / C3H6NO2Se / c4-2 (1-7) 3 (5) 6 / h2H, 1,4H2, (H, 5,6) / t2- / m0 / s1 Std. InChIKey: FDKWRPBBCBCIGA-REOHCLBHSA-N |
Proprietà chimiche | |
Formula bruta |
C 3 H 7 N O 2 Se [Isomeri] |
Massa molare | 168,05 ± 0,03 g / mol C 21,44%, H 4,2%, N 8,33%, O 19,04%, Se 46,99%, |
Proprietà biochimiche | |
Codoni | Codone opale UGA -stop con elemento SECIS |
pH isoelettrico | 5.47 |
Amminoacido essenziale | no |
Unità di SI e STP se non diversamente specificato. | |
Il selenocisteina (Abbreviazioni IUPAC - IUBMB : Sec e U ) è un acido α-ammino non standard che l' enantiomero L è uno dei 22 amminoacidi proteinogenici , codificato sul RNA messaggero dal codone di stop opale UGA in presenza di 'un sequenza di inserimento chiamata elemento SECIS . È un seleniated analogo di cisteina che fa parte della costituzione di alcuni enzimi della ossidoriduttasi classe quali glutatione perossidasi , tioredossina reduttasi , iodothyronine deiodases ( tiroxina 5'-deiodase e tiroxina 5-deiodase ), glicina reduttasi o formiato deidrogenasi , che si chiama selenoproteine . Attualmente ci sono tre geni che codificano le selenoproteine in E. coli . La tellurocisteina è un altro analogo della cisteina con un atomo di tellurio invece del selenio .
A differenza di molti amminoacidi non standard, che non appartiene alla serie di 20 ammino acidi codificati direttamente dal codice genetico , selenocisteina non è formato sulla proteina dalla modificazione post-traduzionale di amminoacidi standard dopo la traduzione del mRNA , ma viene incorporato direttamente durante la sintesi della catena polipeptidica dal ribosoma .
Un amminoacido comprendente il selenio fu isolato nel 1941, successivamente identificato come metil selenocisteina. Nel 1976, è stato dimostrato che quest'ultimo è il componente selenio delle selenoproteine.
Nonostante il suo nome, la selenocisteina è metabolicamente derivata dalla serina , convertita in selenocisteina mentre il residuo dell'amminoacido è già legato a un RNA di trasferimento della selenocisteina, noto Sec tRNA . Strutturalmente, d'altra parte, è analogo a una molecola di cisteina il cui atomo di zolfo sarebbe stato sostituito dal selenio , il gruppo tiolo essendo sostituito da un gruppo selenolo .
La formazione di selenocisteinil- Sec tRNA inizia con l' esterificazione di una molecola di Sec tRNA da parte di una molecola di serina sotto l'azione della seril-tRNA sintetasi per formare seril-tRNA Sec . Quest'ultimo viene quindi convertito in selenocisteinil- Sec tRNA da diversi enzimi.
Questi enzimi usano il selenofosfato SePO 3 3- come donatore di selenio attivato , prodotto dalla selenofosfato sintasi da seleniuro Se 2– .
L'incorporazione della selenocisteina nelle proteine è un processo complesso, poiché non esiste un codone specifico per questo amminoacido di per sé . Nel RNA messaggero , nella posizione corrispondente alla selenocisteina nella proteina, c'è un UGA codone , che normalmente è un arresto codone (chiamato “ opale ”), il segnale di arresto di traduzione. Esiste tuttavia uno specifico tRNA che consente l'incorporazione di questo amminoacido nella catena polipeptidica in formazione, il cui anticodone è complementare all'UGA. La discriminazione tra il codone UGA che codifica la selenocisteina dal codone STOP UGA richiede un meccanismo specifico:
Nei batteri il sistema è composto dal fattore proteico SelB, omologo al fattore di allungamento "classico" EF-Tu in grado di riconoscere gli altri 20 aminoacil-tRNA. SelB è omologa a EF-Tu sulla sua parte N- terminale e quindi è in grado di legare GTP , il tRNA caricato e interagire con il ribosoma. Ha anche un'estensione C -terminal composta da quattro domini "ad elica alata" che si legano con un'affinità molto forte (nM) all'elemento SECIS, una forcina, o " stelo-loop ", nell'mRNA situato poco dopo il codone UGA. L'elemento SECIS è composto da una quarantina di nucleotidi di sequenza variabile ma di cui sono stati dimostrati alcuni elementi invarianti necessari per l'interazione con SelB.
Negli eucarioti e negli archei , il meccanismo è leggermente diverso. Negli eucarioti, due proteine complesse, mSelB e SBP2, svolgono rispettivamente il ruolo di fattore di allungamento e si legano agli elementi SECIS. Questi ultimi sono anche diversi per sequenza e dimensioni dal SECIS procariotico e sono più spesso localizzati 3 'al di fuori della parte codificante del gene.