CE n. | CE |
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IUBMB | Voce IUBMB |
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IntEnz | Vista IntEnz |
BRENDA | Ingresso BRENDA |
KEGG | Ingresso KEGG |
MetaCyc | Passaggio metabolico |
PRIAM | Profilo |
PDB | Strutture |
PARTIRE | AmiGO / EGO |
La proteina EF-Tu è un fattore di allungamento procariotico che svolge un ruolo essenziale nella traduzione genica associandosi ai tRNA amminoacilati che forniscono aminoacidi al ribosoma. EF-Tu è una GTPasi la cui attività di idrolisi è accoppiata alla fase di decodifica del codone sull'mRNA. Questa attività contribuisce alla fedeltà del processo di traduzione del messaggio genetico.
Durante la traduzione, il ribosoma decodifica successivamente i codoni situati sull'mRNA e sintetizza la proteina catalizzando la formazione di legami peptidici tra gli amminoacidi forniti dai tRNA. Nel processo, gli amminoacil-tRNA sono associati nel citoplasma con il fattore EF-Tu all'interno di un complesso.
Il complesso ternario EF-Tu / GTP / tRNA diffuso nel sito del ribosoma (per un'ammina Cide) stocasticamente. Quando è un tRNA che non corrisponde al codone presente nel sito A, non c'è accoppiamento con l'anticodone e il complesso ternario emerge dal ribosoma. D'altra parte, quando si tratta dell'RNA di trasferimento corretto, cioè quando il suo anticodone è complementare al codone situato nel sito A, si forma un accoppiamento tra l'mRNA e il tRNA. Questo passaggio, chiamato “accomodamento” innesca un cambiamento nella struttura del ribosoma che attiva l' idrolisi da EF-Tu di GTP in PIL e fosfato . Questo provoca un cambiamento conformazionale in EF-Tu che lo rilascia dall'RNA di trasferimento e dal ribosoma. L'amminoacil-tRNA entra completamente nel sito A, che porta l'amminoacido che trasporta più vicino alla catena peptidica nascente trasportata dal tRNA legata al sito P. Il ribosoma catalizza quindi la formazione di un legame peptidico nel trasferimento del peptide sintetizzato a l'aminoacido. Il tRNA del sito P viene quindi rilasciato dalla catena nascente e viene trasferito al sito E, dove lascia il ribosoma. Il peptidil -tRNA subisce successivamente una traslocazione che lo riporta dal sito A al sito P sotto l'effetto di un altro fattore di allungamento, EF-G .
EF-Tu contribuisce all'accuratezza della traduzione genica innescando l'idrolisi GTP solo se l'anticodone del tRNA del sito A è complementare al codone dell'RNA messaggero, il che aumenta la probabilità di scartare dal ribosoma un tRNA errato. Ritarda anche l'ingresso dell'amminoacil-tRNA nel sito A, il che estende la possibilità di rimuovere amminoacil-tRNA errato dal sito A prima che il legame peptico sia stabilito definitivamente.
EF-Tu è il bersaglio dell'antibiotico kirromycin, un inibitore della traduzione.