V-ATPase
ATPasi che trasporta H +
Rotore della V-ATPasi di Enterococcus hirae (en) ( PDB 2BL2 )
| CE n. | CE |
|---|
| IUBMB | Voce IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vista IntEnz |
| BRENDA | Ingresso BRENDA |
| KEGG | Ingresso KEGG |
| MetaCyc | Passaggio metabolico |
| PRIAM | Profilo |
| PDB | Strutture |
| PARTIRE | AmiGO / EGO |
La V-ATPasi è un'idrolasi che catalizza la reazione :
ATP + H 2 O+ H + ADP interno + fosfato + H + esterno .
Questi enzimi, che sono altamente conservati attraverso l' evoluzione, svolgono funzioni notevolmente diverse negli eucarioti . Essi Acidificano un gran numero di intracellulari organelli e pompa protoni attraverso la membrana plasmatica di molti tipi di cellule. Raggiungono questo obiettivo idrolizzando l' ATP per rilasciare l'energia necessaria per il trasporto attivo dei protoni attraverso la membrana cellulare.
Le V-ATPasi si trovano, ad esempio, nelle membrane degli endosomi , dei lisosomi e delle vescicole secretorie, dove svolgono un ruolo decisivo nel funzionamento di questi organelli. Pertanto, il gradiente di concentrazione del protone indotto dalla V-ATPasi attorno alla membrana vacuolare del lievito consente l'assorbimento dei cationi calcio Ca 2+ grazie agli antiport H + / Ca 2+ . Inoltre, le V-ATPasi acidificano le vescicole sinaptiche come parte della trasmissione sinaptica dei neuroni .
Le V-ATPasi si trovano anche nelle membrane plasmatiche di un'ampia varietà di cellule, come quelle dei tubi collettori dei reni , osteoclasti , macrofagi , granulociti neutrofili , sperma e alcuni tumori . Questi enzimi intervengono poi nell'omeostasi del pH , nel trasporto attivo e nelle metastasi . Ad esempio, le V-ATPasi della membrana acrosomiale funzionano per acidificare questo organello spermatico, che attiva i peptidi necessari per perforare la membrana plasmatica dell'uovo . Le V-ATPasi nei tubi di raccolta del rene consentono l'espulsione dei protoni nelle urine , il che a sua volta consente il riassorbimento del bicarbonato HCO 3 .- nel sangue .
Note e riferimenti
- (in) Takeshi Murata, Ichiro Yamato, Yoshimi Kakinuma Andrew GW Leslie e John E. Walker , " Structure of the rotor of the V-Type Na + -ATPase from Enterococcus hirae " , Science , vol. 308, n o 5722, 29 aprile 2005, p. 654-659 ( PMID 15802565 , DOI 10.1126 / science.1110064 , Bibcode 2005Sci ... 308..654M , leggi online )
- (in) N. Nelson, N. Perzov, A. Cohen, K. Hagai, V. Padler e H. Nelson , " The cellular biology of proton-motive power generation by V-ATPase " , Journal of Experimental Biology , vol . 203, n o Pt 1, gennaio 2000, p. 89-95 ( PMID 10600677 , leggi in linea )
- (in) Martin Wienisch Jurgen Klingauf , "Le proteine vescicolari esocitate e successivamente recuperate dall'endocitosi compensatoria non sono identiche " , Nature Neuroscience , vol. 9, n o 8, agosto 2006, p. 1019-1027 ( PMID 16845386 , DOI 10.1038 / nn1739 , leggi in linea )
- (in) Hiroto Izumi, Takayuki Torigoe Hiroshi Ishiguchi, Hidetaka Uramoto Yoichiro Yoshida Mizuho Tanabe, Tomoko Ise, Tadashi Murakami Takeshi Yoshida, Minoru Nomoto e Kimitoshi Kohno , " Cellular regolatori di pH: potenzialmente promettenti bersagli molecolari per la chemioterapia " , Cancer Treatment Review , vol. 29, n o 6, dicembre 2003, p. 541-549 ( PMID 14585264 , DOI 10.1016 / S0305-7372 (03) 00106-3 , leggi online )