Un emoproteina (chiamato anche una proteina eme ) è una proteina che contiene un eme gruppo come cofattore . Le emoproteine costituiscono una vasta classe appartenente alle metalloproteine . Il gruppo eme dà loro una caratteristica, che può includere il trasporto di ossigeno, la riduzione di ossigeno , il trasferimento di elettroni e altri processi. L'eme è legato alla proteina in modo covalente o non covalente, o entrambi.
L'eme è un catione di ferro legato al centro del coniugato di base della porfirina , così come altri ligandi attaccati ai "siti assiali" del ferro. L'anello porfirinico è un ligando planare dianionico tetradentato . Il catione di ferro è tipicamente sotto forma di Fe 2+ o Fe 3+ . Uno o due ligandi sono attaccati ai siti assiali. L'anello porfirinico ha quattro atomi di azoto che si legano al ferro, lasciando disponibili altre due posizioni di coordinazione del ferro perché si lega all'istidina della proteina e ad un atomo bivalente .
Le emoproteine si sono probabilmente evolute per incorporare, a livello della parte proteica, l'atomo di ferro contenuto nell'anello della protoporfirina IX dell'eme. Poiché ciò rende le emoproteine reattive alle molecole in grado di legarsi al ferro bivalente, questa strategia è stata mantenuta per tutta l' evoluzione perché conferisce funzioni fisiologiche cruciali. Diossigeno (O 2 ), ossido nitrico (NO), il monossido di carbonio (CO), e solfuro di idrogeno (H 2 S) si legano al ferro in emoproteine. Una volta legate al gruppo eme, queste molecole possono modulare l'attività / funzione di queste emoproteine, consentendo la trasduzione del segnale . Quindi, quando prodotte in sistemi biologici ( cellule ), queste molecole di gas sono chiamate gasotrasmettitori.
A causa delle loro diverse funzioni biologiche e dell'abbondanza diffusa, le emoproteine sono tra le biomolecole più studiate. I dati sulla struttura e la funzione delle proteine eme sono stati compilati nel database HPD ( The Heme Protein Database o heme database in francese), un database secondario del PDB ( Protein Data Bank o Databank Proteins).
Le emoproteine hanno varie funzioni biologiche compreso il trasporto di ossigeno, compiuto da emoproteine come emoglobina , mioglobina , neuroglobina , citoglobina e legemoglobina . Alcune emoproteine come il citocromo P450 , la citocromo c ossidasi , le ligninasi , la catalasi e le perossidasi sono enzimi . Di solito attivano l'O 2 per l' ossidazione o l' idrossilazione . Le emoproteine consentono anche il trasferimento di elettroni poiché fanno parte della catena di trasporto degli elettroni . I citocromi a, bec per esempio hanno tali funzioni di trasferimento degli elettroni.
Infine, il sistema sensoriale si basa anche su alcune emoproteine tra cui FixL, che è un scavenger di ossigeno, CooA, che è uno scavenger di monossido di carbonio e guanilil ciclasi solubile.
L'emoglobina e la mioglobina sono esempi di emoproteine che rispettivamente trasportano e immagazzinano ossigeno nei mammiferi . L'emoglobina è una proteina con una struttura quaternaria che si trova nei globuli rossi , mentre la mioglobina è una proteina con una struttura terziaria situata nelle cellule muscolari dei mammiferi . Sebbene possano differire per posizione e dimensioni, le loro funzioni sono simili. Poiché sono emoproteine, entrambe contengono un gruppo eme.
Il residuo His-F8 della mioglobina, noto anche come istidina prossimale, è legato in modo covalente alla quinta posizione di coordinazione del ferro. L'ossigeno interagisce con l'itina distale tramite un legame idrogeno e non un legame covalente. Si lega alla sesta posizione di coordinazione del ferro e il residuo di mioglobina His-E7 si lega all'ossigeno che ora è legato covalentemente al ferro. Lo stesso vale per l'emoglobina; tuttavia, poiché ha quattro subunità , contiene quattro gruppi eme in totale, il che consente a quattro molecole di ossigeno di legarsi alla proteina.
La mioglobina e l'emoglobina sono proteine globulari utilizzate per legare e distribuire l'ossigeno. Queste globine migliorano drasticamente la concentrazione di ossigeno molecolare che può essere trasportato nei fluidi biologici dei vertebrati e di alcuni invertebrati .
Queste due globine contengono un gruppo vergine per legare l'ossigeno e contengono diverse caratteristiche strutturali simili. Tuttavia, le differenze di funzione tra queste due proteine possono essere studiate da un punto di vista strutturale, consentendo la discussione sul legame del ligando e sulla regolazione allosterica.
La mioglobina e l'emoglobina sono innegabilmente di vitale importanza per i vertebrati, nonostante questo sono anche studiate in quanto fungono da modelli eccellenti e ben caratterizzati per illustrare i principi della struttura, della dinamica e della funzione delle proteine.
La mioglobina si trova nelle cellule muscolari dei vertebrati. Le cellule muscolari, quando sono attive, possono avere rapidamente bisogno di molto ossigeno per respirare a causa della loro elevata richiesta di energia per funzionare. Pertanto, le cellule muscolari utilizzano la mioglobina per accelerare la diffusione dell'ossigeno e agire come riserve di ossigeno localizzate per periodi di respirazione intensa.
Nei vertebrati, l'emoglobina si trova nel citosol dei globuli rossi che circolano nel sangue . L'emoglobina è talvolta chiamata proteina di trasporto dell'ossigeno, al fine di differenziarla dalla mioglobina cugina stazionaria, sebbene la sua funzione e il suo meccanismo siano più complessi di quanto questo nome suggerisca.
Nei vertebrati, l'ossigeno viene prelevato dall'interno del corpo dai tessuti dei polmoni e passa nei globuli rossi dal flusso sanguigno a livello degli alveoli polmonari . L'ossigeno viene quindi distribuito a tutti i tessuti del corpo e rilasciato dai globuli rossi alle cellule che respirano. Quindi l'emoglobina raccoglie l' anidride carbonica da queste cellule per rimandarla ai polmoni dove verrà espulsa tramite espirazione. Pertanto, l'emoglobina si lega e rilascia sia ossigeno che anidride carbonica ai tessuti appropriati, fungendo così da "trasportatore" di ossigeno necessario per il metabolismo cellulare e da "spazzino" dei rifiuti derivanti da questa respirazione, per conoscere la CO 2 .
La citocromo c ossidasi è un enzima incorporato nella membrana interna dei mitocondri . La sua funzione principale è quella di ossigenare il citocromo c . La citocromo c ossidasi contiene diversi siti attivi metallici.