La flagellina è la maggioranza strutturale proteica del filamento flagellare.
Flagellin è composto da quattro domini: D0, D1, D2, D3.
Esistono diverse forme di flagellina, si distinguono per la loro composizione di amminoacidi centrali, l' N-terminale e il C-terminale sono simili nella composizione. Il loro peso molecolare varia da 30 a 60 kDa a seconda della specie batterica.
Questa proteina non contiene mai cisteina e la quantità di amminoacidi aromatici è bassa. Al contrario, contiene un'elevata quantità di acido aspartico e acido glutammico. La flagellina, per le sue proprietà di contrattilità ed elasticità, ha proprietà simili alla cheratina e alla miosina .
L'autoassemblaggio delle varie molecole di flagellina a tripla elica, forma un asse cavo centrale attraverso il quale raggiungono l'estremità del flagello per allungarlo.
La flagellina viene sintetizzata quando i batteri hanno bisogno di muoversi. Il batterio può cambiare la sua mobilità modificando questa proteina: nella maggior parte dei batteri ci sono due geni che codificano due diverse forme di flagellina: H1 e H2. Esiste una correlazione tra l'espressione di questi due geni: quando uno è espresso, l'altro viene rimosso.
In Escherichia coli , la flagellina è codificata dal gene fliC .
In Caulobacter crescentus , sono i geni fliM , fliN e fliO che codificano per la flagellina.
In generale, la flagellina è benefica per i batteri, ma può anche essere usata contro di essa.
Per difendersi, il padrone di casa ha attivato le sue innate immune sistema grazie al riconoscimento specifico da parte extracellulare (TLR5, FLS2) o citosolica (IPAF) recettori per flagellina. Questa proteina può anche essere considerata un antigene che attiva il sistema immunitario adattativo, nel qual caso vengono prodotti anticorpi anti-flagellina.
Alcune cellule riconoscono specificamente la flagellina attraverso i recettori extracellulari, nei mammiferi è TLR-5 e nelle piante è FLS2, questi recettori hanno modalità d'azione identiche.
Il recettore TLR-5 è organizzato in tre domini: il primo è extracellulare e ricco di leucina, è coinvolto nel riconoscimento con flagellina; il secondo si trova nella membrana; il terzo è citosolico, trasferisce lo stimolo a molecole di trasmissione come MyD88 (fattore di differenziazione mieloide 88). Il dominio D1 della flagellina, situato all'interno del filamento, è riconosciuto da TLR-5. Come risultato di questo riconoscimento c'è una cascata di attivazione che attiva una chinasi e una traslocazione di un fattore trascrizionale nel nucleo, poi c'è la secrezione di chemochine e citochine .
Alcune cellule hanno recettori citosolici, Ipaf (o NLRC4), che consentono loro di riconoscere la flagellina secreta nel citosol dai batteri in grado di entrare nelle cellule.
Il recettore Ipaf è costituito da tre domini: un dominio del segnale, un dominio NOD e un dominio ricco di leucina come quello di TLR-5. Quando c'è il riconoscimento della flagellina da parte di Ipaf, c'è l'attivazione della proteasi , caspasi-1, che scinde la pro- interleuchina -1β in un'interleuchina-1β, questa è la via dell'inflammasoma . Le interleuchine-1β (IL-1β) e le interleuchine-18 (IL-18) vengono quindi secrete. L'IL-1β secreta causa infiammazione locale e febbre, mentre l'IL-18 provoca l'attivazione di killer naturali , che porteranno poi alla morte delle cellule infettate dai batteri.