Le peptidasi (o proteasi o enzimi proteolitici ) sono enzimi che rompono i legami peptidici delle proteine . Questo si chiama scissione proteolitica o proteolisi . Questo processo prevede l'utilizzo di una molecola d' acqua che le classifica idrolasi .
Le funzioni biologiche delle proteasi sono molteplici: sono coinvolte nella maturazione delle proteine, nella digestione del cibo, nella coagulazione del sangue , nel rimodellamento dei tessuti durante lo sviluppo dell'organismo e nella guarigione . Alcune proteasi sono tossine , come la tossina botulinica .
Alcune proteasi sono prodotte come precursori inattivi chiamati zimogeni . Di solito sono attivati da una scissione proteolitica che rilascia l'enzima funzionale e quindi innesca l'attività. Esistono quindi processi di proteolisi in cascata, in particolare nella coagulazione.
Esistono diverse famiglie funzionali di peptidasi, classificate in base alla posizione in cui avviene il taglio nella catena peptidica:
La maggior parte delle peptidasi fende preferenzialmente la catena peptidica in posizioni precise, a seconda della natura delle catene laterali degli amminoacidi che circondano il sito di scissione. In alcuni casi questa specificità è bassa, ma in altri può essere molto selettiva. La scissione può anche essere influenzata dalla struttura della proteina substrato. Così la chimotripsina , un enzima digestivo, taglia preferenzialmente gli amminoacidi aromatici o alifatici .
Sono stati descritti diversi meccanismi d'azione per le proteasi, il che consente loro di essere raggruppate in grandi famiglie meccanicistiche, a seconda della natura degli amminoacidi del sito attivo coinvolto nella catalisi . Distinguiamo così:
La treonina e le peptidasi dell'acido glutammico sono state descritte solo nel 1995 e nel 2004, rispettivamente .
Le proteasi sono enzimi molto abbondanti nel regno vivente. Si trovano in tutti gli organismi viventi ei geni che codificano per queste proteine possono costituire dall'1 al 5 % del contenuto genico del genoma.
Nei microbi, molti batteri producono proteasi in grado di degradare sia le proteine che gli oligopeptidi . Le specie proteolitiche più note sono Clostridium , Bacillus , Proteus , Streptomyces , Pseudomonas .
I virus possono anche codificare le proteasi; questo è il caso, ad esempio, di Flaviviridae (virus a RNA a filamento singolo)
Le proteasi purificate vengono utilizzate per le biotrasformazioni, ad esempio:
Le proteasi sono utilizzate anche in:
Sono molecole che bloccano l'attività delle proteasi; hanno spesso proprietà farmacologiche interessanti (potenzialmente antivirali), data la diversità dei meccanismi fisiologici in cui sono coinvolte le proteasi.
Le modalità di blocco sono molteplici, si va dal blocco da parte di un'altra proteina che sequestra la proteasi, all'inattivazione irreversibile dei residui del sito attivo da parte di un composto chimico (inibitore suicida), passando per analoghi di peptidi che imitano il substrato naturale.