CE n. | CE |
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numero CAS |
IUBMB | Voce IUBMB |
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IntEnz | Vista IntEnz |
BRENDA | Ingresso BRENDA |
KEGG | Ingresso KEGG |
MetaCyc | Passaggio metabolico |
PRIAM | Profilo |
PDB | Strutture |
PARTIRE | AmiGO / EGO |
La ribonucleasi P o RNasi P è un'endoribonucleasi presente in tutte le cellule viventi e la cui funzione è la maturazione dell'RNA di trasferimento (tRNA). La ribonucleasi P scinde i precursori dei tRNA sul lato 5 'rilasciando l'estensione 5' (5 'leader) e il tRNA maturato in 5' (monofosfato in 5 'di tRNA maturi).
A seconda della specie, l'attività della RNasi P può essere prodotta da una proteina (è quindi un enzima ) o da una ribonucleoproteina (è quindi un ribozima ).
Nei batteri , l'attività della RNasi P è prodotta da una ribonucleoproteina. Questo enzima è costituito da un RNA catalitico, un ribozima (M1 RNA) e una subunità proteica (proteina C5). È stato Sidney Altman a caratterizzare il carattere ribozima di questo enzima, che gli è valso il Premio Nobel per la chimica nel 1989.
In archaea , l'attività della RNasi P è prodotta da una ribonucleoproteina composta da un RNA catalitico e da 4-5 subunità proteiche. Alcune specie di Archee utilizzano un mini-ribozima, ridotto alla sua porzione catalitica per produrre l'attività RNasi P. Una notevole eccezione all'uso della RNasi P nel mondo vivente è l'archea Nanoarchaeum equitans i cui tRNA sono direttamente trascritti in forma matura in 5 '.
Negli eucarioti , l'attività della RNasi P è prodotta dalle ribonucleoproteine o dalle proteine.
Nel lievito ( Saccharomyces cerevisiae ), una ribonucleoproteina composta da un RNA catalitico (RPR1) e 9-10 subunità proteiche (Pop1p, Pop3p, Pop4p, Pop5p, Pop6p, Pop7p e Pop8p, Rpp1p e Rpr2p) si trova nel nucleo mentre un batterica tipo ribonucleoproteico è responsabile dell'attività nei mitocondri , il gene codificante la RNA (Rpm1r) presente sul genoma mitocondriale (rnpB / RPM1) e la subunità proteina essendo codificato nel genoma nucleare e importato nel organello (Rpm2p). Tuttavia, per la maggior parte dei funghi , nessun gene che codifica per l'RNA catalitico di una RNasi P batterica è presente sul genoma mitocondriale e il tipo di RNasi P che svolge l'attività in questo organello rimane sconosciuto.
Nell'ameba Dictyostelium discoideum , una ribonucleoproteina composta da un RNA catalitico e almeno 7 subunità proteiche (Pop1, DRpp30, DRpp40, DRpp29, DRpp25, DRpp20, DRpp14) è responsabile dell'attività della RNasi P nel nucleo. Il tipo di RNasi P responsabile dell'attività nei mitocondri è sconosciuto. Il genoma di questa ameba contiene 18 tRNA ma nessun gene che codifica per l'RNA catalitico di una RNasi batterica P.
Negli animali ( metazoa , ad es. Homo sapiens ), è responsabile una ribonucleoproteina composta da un RNA catalitico (chiamato H1) e circa dieci subunità proteiche (hPop1, hPop5, Rpp40, Rpp38, Rpp30, Rpp29, Rpp25, Rpp21, Rpp20 e Rpp14) Attività RNasi P nel nucleo. Nei mitocondri animali, un complesso proteico (MRPP1, MRRP2, MRPP3 = PRORP) è responsabile dell'attività della RNasi P. Queste proteine sono tutte codificate nel genoma nucleare e trasferite nei mitocondri utilizzando un peptide di transito. La proteina PRORP contiene un dominio metallonucleasi e questa subunità è probabilmente responsabile dell'attività catalitica.
Nelle piante terrestri ( Embryophytes , eg Arabidopsis thaliana ), l'attività della RNasi P è presente in tre diversi compartimenti: il nucleo, i mitocondri e i plastidi. RNasi P di tipo PRORP sono stati localizzati in ciascuno di questi compartimenti. AtPRORP1 è localizzato nei mitocondri e nei plastidi mentre AtPRORP2 e AtPRORP3 sono localizzati nel nucleo. Questi enzimi sono codificati nel genoma nucleare (3 geni in genere nelle piante) e trasferiti nei diversi compartimenti dove avviene l' espressione genica mediante peptidi di transito o un segnale di localizzazione nucleare. I PRORP vegetali possono funzionare da soli in vitro a differenza dei PRORP animali (complesso di 3 proteine incluso PRORP). PRORP1, PRORP2 e PRORP3 hanno attività RNasi P nella pianta e sembrano essere gli unici enzimi responsabili del trattamento del tRNA nelle piante. Le piante superiori sarebbero quindi prive dell'enzima ancestrale, la ribonucleoproteina, e la funzione RNasi P sarebbe svolta solo dalle proteine PRORP.