Heme
L' eme è un cofattore contenente un atomo di metallo , spesso ferro , che serve per ospitare un gas biatomico (ad esempio, ossigeno O 2) al centro di un grande anello organico chiamato porfirina . Non tutte le porfirine contengono necessariamente un atomo di ferro, ma la maggior parte delle metalloproteine che contengono porfirine hanno effettivamente l'eme come subunità protesica .
Esistono tre tipi di eme biologicamente importanti:
- L' eme b è il tipo di eme più comune. L' emoglobina e la mioglobina sono esempi di proteine contenenti eme b . L'eme b non ha un legame covalente con l' apoproteina , essendo coordinata a quest'ultima dal suo catione ferroso .
- L' eme ha un'eme b diversa in quanto il suo metile della catena laterale in posizione 18 è ossidato ad aldeide e il suo vinile della catena laterale in posizione 3 è sostituito da un terpenoide . Come l' eme b , l' eme a non è covalentemente legata all'apoproteina. Un esempio di una proteina contenente l' eme α è la citocromo c ossidasi .
- L' eme c differisce dall'eme b in quanto le due catene laterali viniliche sono legate in modo covalente alla proteina stessa. Il citocromo ce il complesso ga 1 sono esempi di proteine contenenti eme c .
In generale, il nome dei citocromi tende a riflettere - ma questa non è una regola rigida e veloce - il tipo di eme che contengono. Pertanto, il citocromo a contiene eme ha , il citocromo c contiene eme c .
| Heme a | Heme b | Heme c | Heme o | ||
|---|---|---|---|---|---|
| N o CAS | |||||
| PubChem | 5288529 | 444097 | 444125 | 15719509 | |
| Formula bruta | C 49 H 62 FeN 4 O 6 | C 34 H 32 FeN 4 O 4 | C 34 H 36 FeN 4 O 4 S 2 | C 49 H 58 FeN 4 O 5 | |
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Gruppo funzionale in C 3 | –CHOH - CH 2 - Lontano | –CH = CH 2 | –CH ( cisteina- S -il ) CH 3 | –CHOH - CH 2 - Lontano |
| Gruppo funzionale in C 8 | –CH = CH 2 | –CH = CH 2 | –CH ( cisteina- S -il ) CH 3 | –CH = CH 2 | |
| Gruppo funzionale in C 18 | –CH = O | –CH 3 | –CH 3 | –CH 3 | |