Chitinasi

Chitinasi Descrizione di questa immagine, commentata anche di seguito Chitinasi dopo i semi di orzo ( PDB  1CNS ) Dati chiave
CE n. CE 3.2.1.14
numero CAS 9001-06-3
Attività enzimatica
IUBMB Voce IUBMB
IntEnz Vista IntEnz
BRENDA Ingresso BRENDA
KEGG Ingresso KEGG
MetaCyc Passaggio metabolico
PRIAM Profilo
PDB Strutture
PARTIRE AmiGO / EGO

Le chitinasi ( chitodestrinasi , 1,4-beta-poli-N-acetilglucosaminidasi , poli-beta-glucosaminidasi , beta-1,4-poli-N-acetil glucosamidinasi , poli [1,4- (N-acetil-beta-D -glucosaminide)] glycanohydrolase , (1 → 4) -2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucan glycanohydrolase ) sono enzimi idrolitici che attaccano i legami glicosidici delle molecole di chitina . Più specificamente, idrolizzano i legami (1 → 4) -β dei residui di N -acetil-β- D- glucosaminide presente nella chitina e nelle chitodestrine.

Poiché la chitina è il costituente della parete cellulare dei funghi e dell'esoscheletro di alcuni animali come alcuni vermi e artropodi , le chitinasi si trovano comunemente negli organismi che hanno bisogno di rimodellare la propria chitina o in quelli che hanno bisogno di. Lisare la chitina da altri organismi, come gli insettivori .

Tra gli organismi che si nutrono di chitina, ci sono alcuni batteri come Aeromonas , Bacillus , Vibrio tra gli altri, che possono causare malattie. Attaccano artropodi, zooplancton e funghi o si nutrono dei resti di questi organismi.

Le chitinasi sono secrete anche dalle piante, come mezzo per proteggersi naturalmente dagli attacchi di malattie fungine e insetti attaccandone le pareti o la cuticola a base di chitina . Questa difesa delle piante contro erbivori e parassiti non esiste nelle mirmecofite, che hanno una riduzione dell'attività litica della chitinasi per favorire la simbiosi con le formiche.

Note e riferimenti

  1. (in) HK Song e SW Suh , Refined Structure of the Chitinase from Barley Seeds at 2.0 Å Resolution  " , Acta Crystallographica Section D. Biological Crystallography , vol.  52, n o  Pt 2, Marzo 1996, p.  289-298 ( PMID  15299702 , DOI  10.1107 / S0907444995009061 , leggi in linea )
  2. (in) Jollès P Muzzarelli CEOS, Chitin and chitinases , Basel, Birkhauser,1999, 340  p. ( ISBN  3-7643-5815-7 )
  3. Sámi L, Pusztahelyi T, Emri T, Varecza Z, Fekete A, Grallert A, Karanyi Z, bacio L, Pocsi io, “  autolisi ed invecchiamento di Penicillium culture chrysogenum sotto fame carbonio: produzione chitinasi e antimicotico di allosamidin  ”, The Giornale di microbiologia generale e applicata , vol.  47, n o  4,Agosto 2001, p.  201–211 ( PMID  12483620 , DOI  10.2323 / jgam.47.201 )
  4. Aline Gerstner , "  L'eredità dei nostri antenati insettivori è scritta nei nostri geni  ", Pourlascience.fr ,8 giugno 2018( leggi online , accesso 19 giugno 2018 )
  5. (in) Xiao X, Yin X, Lin J, Sun L, You Z, Wang P, Wang F, "  Chitinase Genes in Lake Sediments of Ardley Island, Antarctica  " , Applied and Environmental Microbiology , vol.  71, n o  12,dicembre 2005, p.  7904–9 ( PMID  16332766 , PMCID  1317360 , DOI  10.1128 / AEM.71.12.7904-7909.2005 )
  6. (in) Hunt DE, Gevers D Vahora SL, MF Polz, "  Conservation of the Chitin Utilization Pathway in the Vibrionaceae  " , Applied and Environmental Microbiology , vol.  74, n o  1,Gennaio 2008, p.  44–51 ( PMID  17933912 , PMCID  2223224 , DOI  10.1128 / AEM.01412-07 )
  7. (en) Iseli B, Armand S, Boller T, Neuhaus JM, Henrissat B (1996) Le chitinasi vegetali utilizzano due diversi meccanismi idrolitici. FEBS Lett 382: 186–188
  8. (in) Martin Heil, Brigitte Fiala, K. Eduard Linsenmair Thomas Boller, "  Reduced Chitinase Activities in Plants of the Ant Genus Macaranga  " , Naturwissenschaften , vol.  86, n o  3,Marzo 1999, p.  146-149 ( DOI  10.1007 / s001140050589 ).