Mutasi di bifosfoglicerato
Mutasi di bifosfoglicerato
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Dimero mutasi di bisfosfoglicerato umano ( PDB 2H4Z )
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Caratteristiche principali |
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Simbolo
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BPGM
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CE n.
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5.4.2.4
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Homo sapiens |
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Locus
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7 q 33
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Peso molecolare
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30 005 Da
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Numero di residui
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259 amminoacidi
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Collegamenti accessibili da GeneCards e HUGO .
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Entra
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669
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HUGO
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1093
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OMIM
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613896
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UniProt
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P07738
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RefSeq ( mRNA )
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NM_001293085.1 , NM_001724.4 , NM_199186.2 , XM_011516527.1
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RefSeq ( proteina )
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NP_001280014.1 , NP_001715.1 , NP_954655.1 , XP_011514829.1
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Insieme
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ENSG00000172331
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PDB
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1T8P , 2A9J , 2F90 , 2H4X , 2H4Z , 2H52 , 2HHJ , 3NFY
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GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
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Il mutasi bisphosphoglycerate (BPGM) è un enzima specifico per eritrociti e cellule della placenta catalizzando l'isomerizzazione di 1,3-bisphospho- D -glycérate (1,3-BPG) prodotta durante glicolisi in 2,3-bisphospho - D -glycerate , che ha la proprietà di stabilizzare il desossi forma di emoglobina e quindi di rendere più efficace il trasporto di ossigeno nel sangue sotto bassa pressione parziale di O 2 adattando di conseguenza la curva di affinità.
Questa reazione è fisiologicamente utile solo in presenza di emoglobina , dove il 2,3-BPG ha l'effetto di provocare il rilascio di ossigeno legato all'ossiemoglobina stabilizzando la deossiemoglobina. Per questo la BPGM si trova solo negli eritrociti e nella placenta : in quest'ultima, permette di fornire maggiori quantità di ossigeno al feto .
Mutasi di bifosfoglicerato
![Descrizione di questa immagine, commentata anche di seguito](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/31/Whole_Enzyme.png/220px-Whole_Enzyme.png)
Struttura cristallina di un
dimero di mutasi di bisfosfoglicerato umano (
PDB 1T8P ).
Riferimenti
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I valori per la massa e il numero dei residui indicato qui quelli della proteina precursore risultante dalla traduzione del gene , prima modificazioni post-traduzionali , e possono differire significativamente dai valori corrispondenti per il proteina funzionale.
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(en) Wang Y, Wei Z, Bian Q, Cheng Z, Wan M, Liu L, Gong W, " Crystal structure of human Bisphosphoglycerate mutase " , J. Biol. Chem. , vol. 279, n . 37,
Settembre 2004, p. 39132–8 ( PMID 15258155 , DOI 10.1074 / jbc.M405982200 )