Una reazione enzimatica è una reazione chimica o biochimica catalizzata da un enzima . Negli organismi batterici, fungini, animali e vegetali, i processi enzimatici sono meccanismi catalitici essenziali in molti processi biochimici essenziali o vitali (ad esempio negli animali: idrolisi quasi istantanea del neurotrasmettitore acetilcolina da parte dell'enzima acetilcolinesterasi . La biologia quantistica ha recentemente dimostrato che l' efficienza e la rapidità dei processi enzimatici (come nei casi dell'olfatto e del magnetodetection ) è in parte spiegato dall'uso di effetti quantistici ( effetto tunnel in questo caso) da parte degli Alive .
Una reazione enzimatica avviene in due fasi:
In primo luogo è stato ipotizzato che il legame del / i substrato / i fosse più o meno specifico a seconda dell'enzima; il riconoscimento tra substrato ed enzima viene effettuato semplicemente in base alla conformazione e alla composizione chimica del substrato. Pauling ha coniato l'espressione "teoria dello stato di transizione migliorato" , la parola "migliorata" che descrive la natura preferenziale del legame tra enzima e substrato, un legame che può essere imitato o sostituito solo con difficoltà.
Tuttavia, questa spiegazione si scontra con la notevole efficienza (altissima velocità) della transizione enzimatica (sperimentalmente la velocità di reazione delle molecole in soluzione in un ambiente enzimatico era fino a 1025 volte maggiore che se le molecole reagissero secondo meccanismi convenzionali. chimica, meccanica classica o qualsiasi teoria classica degli stati di transizione e alcuni enzimi sono attivi a temperatura ambiente o bassa, sorprendenti agli occhi della fisica classica.
Già nel 1966 DeVault & Chance scoprì che negli enzimi si verifica un effetto tunnel .
In Chromatium vinsosum , un cianobatterio (batterio fotosintetico), l'ossidazione indotta dall'azione della luce sul citocromo avvia il trasferimento di elettroni dal citocromo (donatore) alla batterioclorofilla nota come BChl (accettore). Questo trasferimento sarebbe facilmente spiegato se le molecole "donatore" e "accettore" fossero in stretta vicinanza (nell'area delle forze di Van der Waals ) ma in realtà, nel modello della chimica classica, il trasferimento di elettroni dal citocromo al BChl è impedito da una barriera isolante. Tuttavia, è noto che l'ossidazione ad alte temperature dipende dalla temperatura; le velocità sono più elevate a temperature più elevate, il che è spiegato dal fatto che esiste una barriera di attivazione da superare, tuttavia nel caso degli enzimi, alle basse temperature (4-100 K) la temperatura non gioca più alcun ruolo e la reazione procede senza l'energia cinetica "necessaria" per superare la barriera di attivazione del TST.
Abbiamo quindi dimostrato tramite indizi e poi prove che ciò può essere fatto solo attraverso un tunnel quantistico . Negli anni '70 , possiamo osservare in particolare gli isotopi dell'idrogeno per confermare che i tunnel quantistici sono all'opera nelle reazioni enzimatiche.
Nel caso dei cianobatteri sopra menzionati, questo " tunneling quantistico " consente ai batteri di attivare e migliorare una velocità di reazione catalitica al minor costo energetico e molto rapidamente. La luce che colpisce il citocromo attiva un tunnel elettronico. Nel 1986 , un fenomeno simile è stato osservato in Rhodopseudomonas sphaeroides . Osservazioni simili verranno poi fatte nelle reazioni enzimatiche dei mammiferi.
L'attività enzimatica esprime la quantità di substrato catalizzata per unità di tempo grazie ad un quanto definito di enzima.
L'unità di attività enzimatica U espressa in µmol / min o in kat (mol / s).
Esistono unità non standard, infatti non è possibile definire una mole di amido o di glicosaminoglicano , ad esempio si usa mg / min.