Alcol deidrogenasi

Alcol deidrogenasi Struttura di una Drosophila alcol deidrogenasi cristallizzata ( PDB  1A4U ). Dati chiave

CE n.	CE 1.1.1.1
numero CAS	9031-72-5
Cofattore / i	Zn o Fe

Attività enzimatica

IUBMB	Voce IUBMB
IntEnz	Vista IntEnz
BRENDA	Ingresso BRENDA
KEGG	Ingresso KEGG
MetaCyc	Passaggio metabolico
PRIAM	Profilo
PDB	Strutture
PARTIRE	AmiGO / EGO

L' alcol deidrogenasi ( ADH ) è un'ossidoreduttasi che catalizza la reazione  :

alcool primario + NAD +   aldeide + NADH + H +  ;⇌{\ displaystyle \ rightleftharpoons}  alcol secondario + NAD +   chetone + NADH + H + .⇌{\ displaystyle \ rightleftharpoons} 

Si tratta di una famiglia di enzimi che consente l'interconversione di alcuni alcoli , ed in particolare l' etanolo , in aldeidi e chetoni , unita alla riduzione del NAD + in NADH . Negli esseri umani e in molti animali, l'alcol deidrogenasi è epatico e aiuta a disintossicare il corpo eliminando gli alcoli tossici. In lieviti , piante e molti batteri , le alcol deidrogenasi agiscono al contrario e producono alcol generando NAD + . È il processo di fermentazione alcolica , alla base della biosintesi dell'etanolo, utilizzato nella produzione di vino , birra , sidro e agrocombustibili .

Mutazioni

Esistono diverse varianti di questo enzima. Negli asiatici, ad eccezione degli indiani, l'allele ADH1B * 2 ha un'alta frequenza. Codifica una variante dell'alcol deidrogenasi che è più attiva di quella codificata dall'allele che si trova prevalentemente nella popolazione mondiale. Questo enzima quindi metabolizza l'alcol più rapidamente in acetaldeide. Quindi, l' acetaldeide deidrogenasi supporta la seguente reazione per metabolizzare l'acetaldeide in acetil-CoA . Nelle popolazioni cinese, taiwanese, giapponese e coreana, una variante dell'allele per questo enzima, ALDH2 * 2 è ampiamente presente. Questo enzima ha un'attività inferiore all'allele più frequente nella popolazione mondiale, in particolare in Europa, che induce un accumulo di acetaldeide, che costituisce un prodotto intermedio tossico. Gli individui portatori di questi due alleli sono quindi intolleranti all'alcol.

Alcuni studi hanno dimostrato che queste popolazioni hanno una minore frequenza di dipendenza da alcol.

Note e riferimenti

1. (in) Jordi Benach, Silvia Atrian, Roser Gonzàlez-Duarte e Rudolf Ladenstein , "  La raffinata struttura cristallina della Drosophila lebanonensis alcol deidrogenasi a 1,9 å risoluzione  " , Journal of Molecular Biology , vol.  282, n o  2 18 settembre 1998, p.  383-399 ( PMID  9735295 , DOI  10.1006 / jmbi.1998.2015 , leggi online )
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3. Mimy Y. Eng , Susan E. Luczak e Tamara L. Muro , “  ALDH2, ADH1B, e genotipi ADH1C negli asiatici: una revisione della letteratura  ”, Ricerca & Salute Alcol: La Gazzetta del National Institute on abuso di alcool e Alcolismo , vol.  30,1 ° gennaio 2007, p.  22-27 ( ISSN  1.535-7.414 , PMID  17.718.397 , PMCID  3.860.439 , leggere on-line , accessibile 1 ° giugno 2016 )
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